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Muthiah Manoharan Akin Akinc Rajendra K. Pandey June Qin Philipp Hadwiger Matthias John Kathy Mills Klaus Charisse Martin A. Maier Lubomir Nechev Emily M. Greene Pradeep S. Pallan Eriks Rozners Kallanthottathil G. Rajeev Martin Egli 《Angewandte Chemie (Weinheim an der Bergstrasse, Germany)》2011,123(10):2332-2336
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H.-K. Kim E. Tuite B. Nordén B.W. Ninham 《The European physical journal. E, Soft matter》2001,4(4):411-417
The source of the activation energy that allows cutting of DNA by restriction enzymes is unclear. A systematic study of the
cutting efficiency of the type-II restriction endonuclease EcoRI, with varying background electrolyte ion pair and buffer reported here, shows only a modest dependence of efficiency on
cation type. Surprisingly, efficiency does depend strongly on the presumed indifferent anion of the background salt. What
emerges is that competition between the background salt anion and the buffer anion for the enzyme and DNA surfaces is crucial.
The results are unexpected and counterintuitive from the point of view of conventional electrolyte theory. However, taken
together with recent developments in surface chemistry, the results do fall into place and could also suggest a novel mechanism
for enzyme activity as an alternative to metal-activated hydrolysis: microscopic cavitation in a hydrophobic pocket might
be the source of activation energy.
Received 19 June 2000 and Received in final form 17 October 2000 相似文献